生物过程的反应原理1(ppt48)-经营管理(编辑修改稿)

生物过程的反应原理1(ppt48)-经营管理(编辑修改稿)内容摘要：

反应至一定程度即达到平衡 ,其机理可认为是 :   PEKKESkkSE 2211其反应净速率可近似表达为 :  ESsp Ckkrrr )( 12   由稳态及酶衡算得 : () smspmpepsPCKCKkCCrr)/1()/(m a x, () 式中 : Eop, Ckr 2m a x  Eos Ckr 1m a x, 121 kkkkmp， 221 kkkKms，反应平衡常数 ),/(m a x,m a x, mpsmspe KrKrK  一般通式为 …. 某氧化酶 ,转移酶和连接酶的反应 .讨论双底物酶反应 .  RQP CBA来自 库下载 两底物随机地与酶活性部位结合，而两产物随机地释放出来。 其机理：             2152121214412213321222211115,SESsCkrPPESESSESKKSESSESKKSESESKKSEESKKSEK （ ) 来自 库下载 如 2SC为常数，则 12121m a x,SmSSSS cKCrr () 式中： 1141314m a xm a x,13245m a x13m a xm a x,2)/1)(/1(,)/1(),/1/()/1(,),1/(11122202sSmSSsSSmSiiiESsCKCKKKCKrrCKcKKKkkKCkrCKrr() 如 21` SS CC均为变量则 : 1134m a x ))1(1(121SSSS CKCKCKrr () }来自 库下载 大部份脱氢酶属此机制 ,酶依次与两底物 ( 21,SS或 12,SS) 结合再产生产物 ,例如 21,SS顺序的机理为 :       1m a x21212133211111)1(,21122115 SSmSmSmSSmSskccKKcKcKrrPPESESSESkkSESESkkSE导得： ) 式中： mK—单底物 1s时的常数， — 2s浓度饱和时 1s的米氏常数（ 1msK2msK与此类似） 来自 库下载 2 . 与 始终不同时与 1S 2S酶结合，其机理可表示为（ 为修 改过的酶）： *E      1m a x242*2*32*1*21111)//1(,2211    SmSSmSSCkCkrrPEkSESEkSEPEkESESkSE导得： () 变构酶催化反应动力学 如磷酸果糖激酶，天冬氨酸转氨甲酰酶，苏氨酸脱氢酶 和己糖激酶等的催化反应，底物分子与这类酶结合时能诱导 酶的结构改变增加 E与 S的结合能力，表现出底物对酶的激活 效应。 其机理复杂提出的模型较多，一般用 Hill经验公式： nmHnsHnss kkckcrr  ),/(m a x) 式中： n—Hill指数表示每个酶分子与底物结合部位的数目， n=1~ 参数求取： Hsss krrr lglglgm a x来自 库下载 内部因素 ——酶的结构特征，底物的结构特征。 外部因素 ——PH,t,p,离子强度， …… PH值的影响 iC与式 (),()相应的曲线见图书馆 ,图。 （还有常用的表达式： HSS kr lglg 等） 图 图 来自 库下载 酶分子上 AA侧链基团一定的解离状态及其解离度（催化活性） ~PH Michaelis：三状态模型何设 一般酶活性与 PH呈钟型曲线为图 TTopt则其对 K+2的影响符合 : K+2=(Ea/RT) () 求参数 : )(1T )REa0 .4 3 4 3 (l g Al g k 2 其图解形式为图 ,TTopt则引起酶明显失活。 胞外酶较稳定，胞内酶在外部环境中易失活，酶在保存与反应中均可能失活，最主要的是热失活（热变性）。 ( ) 在时间 t( CＥ t,+CD)酶减少速率 而 CE０ =CＥ t+CD,由 t=0 CEt=CE0 积上式得 : )(DrEdE CkCkdtdCtt DkkErd4 8 12图2. 9 某酶的稳定性（ ） 与活性（ ）PHrs相对值lgk+ 21T图2 .10 k+2 的A+ 1. 方程来自 库下载  )()1l n ()()(:)())(e x p(1/)(:11)()))(e x p((_00ErdEErdEEEEQDEEEPEEErddrrdEECtkkCCLntkkCCCKCCCCCCCtkkkkkkCCttttt求参数由上两式得则令无因次浓度见图 蛋白质失活受温度影响大 (失活活化能 125kl/mol)为化学反应的 4倍。 失活速率与酶纯度有关 , 酶溶液愈稀愈不稳定。 竞争性抑制对 E有保护作用 (图 ). 一般用一级失活反应表示 : 由 t=0: CEO, t=t : CET积上式 (式 ()kr=0) : CET=CEO exp(kdt) () )( 衰变常数 kddtEdCECdKdR)(/2ln)e x p (21:~212121 tkdk d tCCkdt EOET 图2 . 1 1 葡萄糖淀粉酶失活2120 40 60 min0Lg(CEtCE∞B( 有I )A( 纯E )来自 库下载 随着温度升高酶反应及失活速率均增加 ,在这种双重作用下 ,对一定的反应时间就有其相应的 Topt (见图 ) 在酶催化反应中 ,底物和产物可能会使酶的稳定性得到加强，或者相反。 底物浓度对酶稳定性影响有如下模型： 即游离酶（ Ef）与活性中间复合物（ ES）均可能失活，其失活方程为（ t=t:CEt=CEf+C[Es]） 显然 : 即为式 (),底物对酶失活无影响。 [ES]不失活 ,且 Ef的失活亦被底物部份保护了。 总体上底物对酶有保护作用 ,部份抑制了酶的失活。 底物加速了酶的失活 . ))((~)()()(式底物对酶失活影响系数 EtsmsmEt CCKCKkddtdC:0:1:10  :1SDPEkESkkSEk d    211][D δkd timet 1 t 2X图2. 12 X～ t****t2t 1T℃30 60 90图2. 13 X～ T50℃60 ℃70℃40℃80℃来自 库下载 第三章 固定化酶催化反应动力学 (1)活性。 酶活力收率 100%。 酶活力表现率一般降低 (Km ) (2)稳定性 .保存期 t1/2增 1倍。 热稳定性提高 10倍以上 (空间结构坚固 )。 酶三维结构变形，减弱与底物结合的能力 —构象效应；屏蔽效应 .由亲 (疏 )水性、静电作用引起微环境 CS、 CP的改变导致 rs的变化。 内外扩散。 分配效应引起的界面浓度差是阶跃式而扩散引起的为由线 (图 ) 考虑到上述这些效应，对固定化酶就有下述动力学形式： （ 1）游离酶本征动力学 （ 2）固定化酶本征动力学（考虑空间效应） （ 3）固定化酶因有速率（考虑了空间和分配效应） 来自 库下载 （ 4）固定化酶宏观动力学（考虑了空间（分配）与扩散效应） (Whitman WG,Lewis WK(1923)) 边界层极等 ,δ与 R比可忽略传质推动力为浓度差，传质机理为分子扩散。 颗粒界面传质通量 :):39。 (drdCDNs la wF ic k SS 据DksmkSaksmm o lCCakRsmm o lsiCsoCksiCsoCRRDNsLLLLdLRrsisos:]。 [])1[]。 3)[(:()(]2)[()()(稳态液膜传质系数式中体积传质系数对比)()3/1,:(。 .Re。 。