有机化学氨基酸蛋白质(编辑修改稿)

有机化学氨基酸蛋白质(编辑修改稿)内容摘要：

B重 复 上 述 反 应B 多 肽脱 去 保 护 基 团多 肽H2 ， P d氨 基 保 护 试 剂 ， 如 ：氯 甲 酸 苄 酯 、 氯 甲 酸 叔 丁 酯 等羧 基 活 化 试 剂 ， 如 ：P C l S O C l2等AB采用保护羧基，活化氨基的方法也可合成多肽。 此法操作步骤繁琐，需经多次分离提纯，最后产率不高。 1965年，中国科学家首次合成牛胰岛素。 (乙 ) 固相合成和组合合成 固相合成的一般方法： 交 联 苯 乙 烯树 脂氯 甲 基 化R C H 2 C l C H 2 A A ( 1 )RB A A ( 1 )B A A ( 2 )B( 1 ) 脱 保 护 基( 2 )逐 一 引 入 所 需 A AR C H 2 肽 链H 2 , P d脱 离 树 脂多 肽R C H 2 A A ( 1 ) A A ( 2 ) B不 溶 解 ， 只 需 每 次 洗 去 杂 质 和 剩 余 A A ，可 省 去 许 多 分 离 提 纯 步 骤不 溶 解 ， 简 化 分 离 提 纯组合合成法： 参见高 P514515。 (三 ) 蛋白质 (1) 蛋白质的组成和分类 (2) 蛋白质的性质 (甲 ) 溶液性质 (乙 ) 盐析 (丙 ) 两性和等电点 (丁 ) 变性 (戊 ) 显色反应 (3) 蛋白质的结构 (三 ) 蛋白质 蛋白质和多肽都是由 α－ AA组成的，它们之间没有严格的区别。 一般 M＞ 1万，叫蛋白质； M＜ 1万，叫多肽。 (1) 蛋白质的组成和分类 组成元素 ： C： 50－ 55%， H： － %， O： 19－ 24%， N： 15－ 19%， S： － %， Fe、 I、 P等微量。 分类 ： 蛋白质结构复杂，只能根据形状、组成、生理作用、溶解度分类。 根据形状纤维蛋白球蛋白如角蛋白、胶朊蛋白水解得 和非AA物质根据组成单纯蛋白结合蛋白水解只得 aAAaAA （辅基）如：白蛋白、球蛋白如：核蛋白、色蛋白、脂蛋白等根据溶解度可溶性蛋白（如球蛋白）不可溶性蛋白（如角蛋白）根据生理作用 激素、酶、血红蛋白等(2) 蛋白质的性质 (甲 ) 溶液性质 蛋白质分子量高 ， 其溶液具有亲水胶体的性质 ， 不能透过半透膜。 据此可分离 、 提纯蛋白质。 (乙 ) 盐析 向蛋白质溶液中加入无机盐 （ 如 (NH4)2SO MgSONaCl等 ） ， 蛋白质可从溶液中析出。 盐析为可逆过程。 （ 但若蛋白质在浓的无机盐溶液中久置会变性 ） 不同蛋白质盐析时所需盐的最低浓度不同。 据此可分离蛋白质。 (丙 ) 两性和等电点 与 AA相似 ， 蛋白质也是两性物质： ① 蛋白质与强酸或强碱都能成盐； ② 在强酸性介质中 ， 蛋白质以正离子形式存在 ， 在电场中向阴极运动； 在强碱性介质中 ， 蛋白质以负离子形式存在 ， 在电场中向阳极运动。 ③ 调节蛋白质溶液的 pH值 ， 总会在某一 pH值下使蛋白质以偶极离子形式存在 ， 所以蛋白质也有等电点。 ④不同蛋白质具有不同的等电点，据此可分离蛋白质。 如梯度 pH电泳法。 (丁 ) 变性 蛋白质受热 、 紫 外 线 及 某 些 化 学 试 剂 （ 如 HNO3 、Cl3CCOOH、 苦味酸 、 单宁酸 、 重金属盐 Cr3+、 Hg2+、As3+等 ） 作用时 ， 蛋白质的结构 、 性质发生变化 ， 失去生理活性。 如煮鸡蛋 、 生皮鞣制等。 蛋白质的变性一般为不可逆的。 (戊 ) 显色反应 A. 水合茚三酮反应 蛋白质溶液OOOHOH+ 蓝紫色 aAA与 相似（ ）干扰： NH4+ 、稀NH3B. 缩二脲反应 NH 2 CNHCNH 2O O+ NaOH + Cu SO 4 紫色缩二脲含有多个 C O N H + NaOH + Cu SO 4蛋白质溶液 紫色含有多个 C O N H C. 黄色反应 蛋白质溶液 + 浓HNO 3 黄色产物 橙色NH 3原因：NO 2含苯环的蛋白质 黄色+ 浓HNO 3 可利用颜色反应来鉴别蛋白质。 如临床分析中尿蛋白的检验。 (3) 蛋白质的结构 蛋白质是最复杂的天然高分子，其结构可用四级结构来描述。 一级结构 —— 指 α－ AA的排列顺序。 NHCHRC NHCHRC NHCHRCO O O肽平面p p 共轭(动画，肽平面 ) 二级结构 —— 指蛋白质的空间构象。 由于氢键的作用使肽链（蛋白质）呈 α螺旋或 β折叠片结构。 α－螺旋： 肽链呈右手螺旋状。 (动画 动画 2) 每圈 AA单位，螺距。 β－折叠片： 肽链伸展在褶纸形的平面上 ，相邻的肽链又通过氢键缔合。 (动画 ) 很多蛋白质常常是在分子链中既有 α螺旋，又有 β折叠，并且多次重复这两种空间结构： γ－螺旋： 肽链呈左手螺旋状。 每圈 3个 AA单位，螺距。 γ－螺旋存在于胶朊纤维中。 由于脯氨酸和羟脯氨酸的环状结构，与其他氨基酸缩合成肽链后，不再存在 N－ H，不利于形成 α螺旋。 三级结构 —— 在二级结构的基础上再进一步卷曲、褶叠、盘绕。 （多条肽链扭成“麻花”。 ） 蛋白质的三级结构是其他次级键，如－ S－ S－（二硫键）、离子键、氢键、疏水键、支链等，共同作用的结果。 四级结构 —— 在三级结构的基础上，各亚基再进一步形成特定的空间结构。 四级结构与蛋白质的生理活性有关。 例如，马血红蛋白由四个独立的亚基组成。 两个各含 141个氨基酸残基的 a蛋白和两个各含146个 氨基酸 残基的 b蛋白。 使蛋白质亚基聚集的主要因素是疏水基团之间的作用力。 当把各个亚基分开时，其三维形状使极性侧链露在外围适应水溶液环境，而把非极性侧链保护在内部避免接触水，但是在分子表面仍有一小片疏水区与水接触。 当两个或更多个亚基聚集在一起时，这些疏水区互相接触而避免与水接触，从而维持各亚基之间的聚合。 肽平面 α 螺旋 1 α 螺旋 2 β 折叠 (四 ) 紫外光谱 (Ultra Voilet Spectroscopy) (1) 紫外光谱图 (2) 基本原理 (3) UV图谱的解析 (。