生物无机化学重点总结

生物无机化学重点总结内容摘要：

组织里可以快速地脱下氧。 血红蛋白与氧气的结合曲线呈 S 形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧 分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。 肌红蛋白的运氧过程及机理： 肌红蛋白的功能是把氧从血液 (肌内附近毛细管的血液 ),通过细胞膜运到肌细胞中 ,以氧合肌红蛋白形式暂时贮氧 ,并可携带氧在肌内中的运动 ,当肌肉急剧运动时就把氧释放出来 ,以保障肌内强烈代谢对氧的需要。 肌红蛋白只由一条肽链和一个辅基构成，不存在协同效应和变构效应，一分子肌红蛋白只与一分子氧结合， 肌红蛋白对 氧的亲合性比血红蛋白高 ,但肌红蛋白的氧离解曲线是双曲线 .（血红素中 E7位的组氨酸有可逆性结合氧的作用） 第五章 血红素蛋白及催化体系 : 载氧体：血红蛋白、肌红蛋白、蚯蚓血红蛋白 电子传递：铁硫蛋白、细胞色素 含铁催化体系：双氧酶、单氧酶（细胞色素 P450）、过氧化氢酶和过氧化物酶、固氮酶 铁的储存和运载：铁蛋白、铁传递蛋白、铁色素 BND ： （ 1）铁硫蛋白，该蛋白活性中心含有非血红素的铁硫簇合物； （ 2） 活性中心含有铁血红素辅基的蛋白，即细胞色素类； （ 3） 活性中心含有铜的蓝铜蛋白。 P450的功能 ： 细胞色素 P－ 450 属于单加氧酶，催化单加氧反应。 细胞色素 P－ 450 催化的反应是在底物分子中引入一个羟基，即底物分子进行羟基化反应，这种羟基化反应对各种有机分子在生物体系中的代谢具有重要作用 ； 在肾上腺皮质中，细胞色素 P－ 450 参与脂的代谢、胆甾醇的氧化等重要过程。 ： 首先双核铁活性中心中的三价铁被来源于 NADH 的电子还原成二价铁，进而结合一分子氧，接下来一步是形成该催化反应循环中的关键性中间体，即含有 FeIV=O 的高 价铁物种，该活性物种从甲烷或其它碳氢化合物（底物分子）中夺取氢原子并产生底物分子自由基，生成的自由基又很快与结合在铁上的 OH 基团反应生成 ROH 产物。 ： RCOOH+R’H2—— ROH+R’+H2O 首先过氧化物或过氧化氢分子结合到血红素铁另一侧的轴向位置上后，形成 FeIIIOOH 或FeIIIOOR 中间体，随之 发生 O－ O 键的 异裂反应并产生称之为“化合物Ｉ”的含有血红素自由基阳离子的高价铁活性物种；接下来化合物 I 活性物种被 R’H2等底物分子经过两步单电子还原过程分 别生成“ 化合物 II”的活性物种，并最终回到起始三价铁状态。 BND 第六章 铁 硫蛋白和其他非血红素铁蛋白 硫蛋白中 FenSm的基本结构类型 : 根据氧化还原反应中心的组成和结构，铁硫蛋白可分为 四大类： (Cys半胱氨酸 ) (1)[1Fe0S]红氧还蛋白：红氧还蛋白是一种含 {Fe(SCys)4}活性中心的铁蛋白，其活性中心不含无机硫，它主要存在于细菌中。 (2)[2Fe2S]铁氧还蛋白：来源于植物的叶绿体 ， 结构中含有 {Fe2(181。 S)2(SCys)4}2簇。 (3)[3Fe4S]铁氧还蛋白： [Fe3S4]簇为缺口立方烷结构可以由 [Fe4S4]立方体的八个顶点中移去1 个 FeS(Cys)单位而得。 (4)[4Fe4S]铁氧还蛋白：基本结构式一个变形的立方体，铁原子和硫原子交替出现在立方体角处，此立方型簇 [Fe4S4]通过 4 个铁原子和 4 个 Cys 的硫原子键合而被固定在蛋白质上。 硫蛋白活性中心的配位情况： (1) [1Fe0S]红氧还蛋白：在肽链中， 4 个半胱氨酸的巯基硫与铁配位 (2)[2Fe2S]铁氧还蛋白：在该簇中，两个 S2将两个四面体配位铁原子桥联在一起 (3)[3Fe4S]铁 氧还蛋白：三个半胱氨酸巯基将此簇固定在蛋白链上 (4)[4Fe4S]铁氧还蛋白：通过 4 个铁原子和 4 个 Cys 的硫原子键合而被固定在蛋白质上 硫蛋白的生物功能： 铁 硫蛋白 的主要功能是传递电子。 铁硫蛋白广泛参与生物体内的多种氧化还原反应，包含植物的光合作用、 细菌固氮以及线粒体的呼吸作用等过程。 第七章 铁的吸收、转运及储备 ： 铁载体就是分子量较低、对铁（ III）有专一性螯合作用、微生物和植物用以由环境中吸收铁的复杂有机物的总称。 ： 铁载体有微生物铁载体和植物铁载体两大 类； 铁载体可分为三类： 氧肟酸盐型 （ 真菌往往合成铁色素 ） ，邻苯二酚型、柠檬酸 氧肟酸盐型。 ： 铁 — 铁载体接触到细胞膜上的铁载体受体蛋白，或者铁原子直接释放到细胞质中或者整个的铁 — 铁载体复合物通过 ABC 转运（ ATP 结合性盒式转运蛋白系统）进入细胞。 在大肠杆菌中，铁载体受体在细胞被膜的外膜上。