高一生物降低化学反应活化能的酶

高一生物降低化学反应活化能的酶内容摘要：

酶等。 • 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反应。 • 例如， 苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的反应。 H O O C C H = C H C O O H H 2 O H O O C C H 2 C H C O O HO H • 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如， 6磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 OC H 2 O HO HO HO HO H OC H 2 O H C H 2 O HO HO HO H • 合成酶，又称为连接酶，能够催化 CC、 CO、 CN 以及 CS 键的形成反应。 这类反应必须与 ATP分解反应相互偶联。 • A + B + ATP + HOH === A— B + ADP +Pi • 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2  草酰乙酸 四、酶的专一性 • ◇ （一）酶的专一性 • ◇ （二）关于酶作用专一性的假说 （一）酶的专一性 酶的专一性 又称为特异性，是指酶只能催化一种底物或一类结构相似的底物，酶对所催化底物严格的选择特性为酶的专一性。 酶作用的专一性 结构专一性 立体异构专一性 族（基团、键）专一性 绝对专一性 光学异构专一性 几何异构专一性 基团、键专一性：可作用于一类或一些结构很相似的底物。 RCOO +R OH + H+ ′酯酶 ： R— C— O— R′ + H2O O O CH2OH OH OH OH 1 5 α葡萄糖苷酶 O R +H2O O CH2OH OH OH OH OH 1 5 + ROH 绝对专一性：只能作用于某一底物。 脲酶 ： H2N— C— NH2 + H2O O 2NH3 + CO2 （二）关于酶作用专一性的假说 • ◇ 1.“ 三点结合 ” 的催化理论 • ◇ • ◇ 1.“ 三点结合 ” 的催化理论 认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。 只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。 • 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。 酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。 • 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状 . 五、酶的活力测定和分离纯化 • ◇ （一）酶活力的测定 • ◇ （二）酶的分离和纯化 （一）酶活力的测定 • ◇ • ◇ • ◇ • ◇ • 酶活力 是指酶催化某一化学反应的能力。 • 酶活力的大小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的速率来表示。 反应速率越大，酶活力越高，反之，酶活力越低。 • 反应速率 单位时间内底物的减少量和产物的生成量。 • 初速度 反应开始时，酶反应速度不变时的速度。 • 酶活力单位：一般用活力单位 U(Unit)表示，许多酶活力单位都是以最佳条件或某一固定条件下每分钟催化生成一微摩尔产物所需要的酶量为一个酶活力单位。 在最适的反应条件（ 25℃ ）下，每分钟内催化一微摩尔底物转化为产物的酶量定为一个酶活力单位，即： 1IU=1μ mol/min 在最适条件下，每秒钟内使一摩尔底物转化为产物所需的酶量定为 1kat单位，即 1kat=1mol/s 1kat = 6 107IU • 酶的比活力： 是指每毫克酶蛋白所含有的酶活力单位数，它是酶制剂纯度的一个指标。 • 比活力 = 活力单位数 / 毫克蛋白（氮） • 酶的收率：指纯化过程中酶活性的收率。 产率 %（回收率） = —————— 100 每次总活力 第一次总活力 纯化倍数：指提纯后与提纯前酶比活力的比值。 纯化倍数 = —————— 每次比活力 第一次比活力 • （ 1）分光光度法 该法要求酶的底物和产物在紫外或可见光部分光吸收不同。 简便、迅速、准确。 • （ 2）荧光法 该法要求。