高二生物细胞的化学成分

高二生物细胞的化学成分内容摘要：

sT y rI L eG l nA s nC y sP r oL e uG l y N H2SS牛 催 产 素C y sT y rG l nA s nC y sP r oSSP h eA r gG l y N H2牛 加 压 素氨基酸残基： 多肽链中的每一个氨基酸单位叫做氨基酸残基，因为在形成肽键时丢失了一分子水。 肽键： C— N单键有 40%的 双键性质 ， C=O双键有 40%的单键性质。 肽平面： 肽键中的 C— N具有双键性质 不能自由旋转 ，结果肽键的 4个原子和与之相连的两个 α 碳原子都处于同一个平面内，此平面称为肽平面。 肽键平面上各原子的顺反异构关系： 肽键平面上的 O、 H以及 2个 α碳原子为反式构型。 含脯氨酸的肽键，其构型可以反式的，也可以是顺式的。 二级结构：多肽链借助氢键形成的有规则的局部结构。 α 螺旋 ：构成指甲、毛发、蹄、角、羊毛的角蛋白；构成真皮、腱、韧带、骨、角膜的胶原蛋白。 都是呈 α 螺旋的纤维蛋白。 β 折叠 ：构成蚕丝、蛛丝的蛋白等。 ① α 螺旋：为蛋白质中最含量最丰富的二级结构，且几乎都是 右手 的，因为右手螺旋比左手螺旋稳定。 α 螺旋中的氢键是由肽键上的 N— H上的 氢 与它后面第四个氨基酸残基上的 C=O上的 氧 之间形成的。 一条多肽链能否形成 α 螺旋，以及形成的 α 螺旋是否稳定，与该肽链氨基酸的组成与排列顺序有极大的关系，如 R基的大小（较小易）、 R基 是否带有电荷 （不带电荷易）、多肽链中 是否存在脯氨酸 （有则 α 螺旋被中断，形成 “ 结节 ” ）。 折叠是由 两条 或 多条 几乎完全伸展的肽链平行排列 ，通过 肽链间 的氢键交联形成，肽链平面折叠成锯齿状。 肽键和二硫键，属共价键 ,是蛋白质一级结构的化学键。 其它氢键、盐键、疏水键、范德华力统称为次级键或副键 ,属于非共价键。 稳定蛋白质三维结构的作用力 盐键 氢键 疏水键 范德华力 二硫键 三级结构： 蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合 借助 疏水键、氢键、盐键、范德华力、二硫键 等形成的。 多肽链经过如此盘曲后，可形成某些发挥生物学功能的 特定区域 ，例如 酶的活性中心等。 三级结构的基本结构单位是 结构域。 四级结构： 蛋白质的四级结构指 数条具有独立的三级结构 的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基或亚基都不具有活性。 如血红蛋白。 蛋白质的理化性质 蛋白质自溶液中析出的现象，称为 蛋白质的沉淀。 高浓度盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂 都可沉淀蛋白质。 盐析沉淀蛋白质不变性，是分离制备蛋白质的常用方法。 如血浆中的清蛋白在饱和的硫酸铵溶液中可沉淀。 乙醇、丙酮均为脱水剂，可破坏水化膜，降低水的介电常数，使蛋白质的解离程度降低，表面电荷减少，从而使蛋白质沉淀析出。 低温时，用丙酮沉淀蛋白质，可保留原有的生物学活性。 但用乙醇，时间较长则会导致变性。 重金属盐、生物碱试剂（苦味酸、鞣酸）与蛋白质结合成盐而沉淀，是不可逆的。 蛋白质在某些因素的作用下，空间结构被破坏，生物学活性丧失，称为 蛋白质的变性。 变性的蛋白质 一级结构完好、溶解度降低 (有序而紧密的结构变得无序而松散，疏水基团外漏）、易分解。 有些蛋白质变性后又可恢复到天然构象，称为复性；有些蛋白质 变性后不能复性。 凝固是蛋白质变性发展的不可逆的结果。 沉淀的蛋白质不一定变性（如盐析）。 引起变性的因素 :加热、辐射、振荡、高压等物理因素；有机溶剂、酸、碱、尿素等化学因素。 蛋白质的 盐溶 盐溶的概念： 低浓度的中性盐 可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。 盐溶的机理是：蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电表层使蛋白质分子间彼此排斥，同时蛋白质分子与水分子间的相互作用加强，使蛋白质分子溶解度增加。 盐析的机理是 ： 大量中性盐 的加入，使水的活度降低，从而降低蛋白质的极性基团与水分子间的相互作用，破坏了蛋白质分子的水化层。 两性电解质、紫外吸收、变构作用、呈色反应 蛋白质分类：简单蛋白、 结合蛋白 核蛋白 ：含核酸，如核糖体、染色体； 磷蛋白 ：含磷酸，如酪蛋白、胃蛋白酶。 金属蛋白 ：如固氮酶中的铁蛋白和钼铁蛋白、线粒体中的铁硫蛋白。 血红素蛋白 ：辅基为血红素（即铁卟啉），如血红蛋白、细胞色素类、过氧化氢酶。 黄素蛋白 ：辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸（ FAD）， 如琥珀酸脱氢酶 血红素 卟啉 蛋白质的水解 ：水解 完全 ， 不引起 氨基酸 消旋(旋光性物质通过消旋变为不具光活性的反应 ) ， 色氨酸破坏。 ：水解 完全 ， 水解后氨基酸 会消旋 ， 但 色氨酸稳定。 ：水解 不完全 ， 不引起消旋 ，色氨酸不破坏 ， 主要用于蛋白质的部分水解。 酶 单纯酶 ：脲酶、蛋白酶、淀粉酶等。 结合酶 酶蛋白 辅因子 （ 简单蛋白质 ） （结合蛋白质） 辅酶（结合较松） 辅基 （结合较紧） （一） .酶的分子组成 四、酶类 结合部位 ：酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 催化部位 : 酶分子中促 使底物发生化学变化的 部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和 催化部位总称为 酶的活 性中心。 必须基团 ：酶表现催化活性不可缺少的基团。 如丝氨酸的羟基、组氨酸的咪唑基、天冬氨酸的羧基、和半胱氨酸的巯基等。 结合部位决定酶的专一 性；催化部位决定酶所 催化反应的性质。 酶原和酶原的激活： 酶原 ：没有活性的酶的前体。 酶原的激活 ：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的酶。 酶原转变成酶。