高三生物酶学复习

高三生物酶学复习内容摘要：

 m a x  1kES   2kES  3k EP    ESEt S  ES[ES]生成速度 ：      SESEkv t  11 ， [ES]分解速度 ：    ESkESkv 322 即 ：          ESkESkSESEkt 321 则 ：        SSESESKm tE(1) 经整理得 ：    SKSEmt ES由于酶促反应速度由 [ES]决定，即  ESkv22kv ES， 所以 (2) 将 （ 2） 代入 （ 1） 得 ：    SK SEkv m t2    SK SEk m t 2v(3) 当酶反应体系处于 恒态 时 ： 21 vv 当 [Et]=[ES]时 ， mVv  tm EkV 2(4) 所以 米氏常数的意义 * 当 v=Vmax/2时 ， Km=[S]（ Km的单位为浓度单位 ） * 是酶在一定条件下的 特征物理常数 ， 通过测定 Km的数值 ， 可鉴别酶。 * 可近似表示酶和底物亲合力 ， Km愈小 ， E对 S的亲合力愈大 ， Km愈大 ， E对 S的亲合力愈小。 •在已知 Km的情况下 ， 应用米氏方程可计算任意 [s]时的v， 或任何 v下的 [s]。 （ 用 Km的倍数表示 ） 练习题：已知某酶的 Km值为 ， 要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的 80％ 时底物的浓度应为多少。 米氏常数的测定 基本原则 ： 将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线方程 ， 再用作图法求出 Km。 例： 双倒数作图法 （ LineweaverBurk法 ） 米氏方程的双倒数形式： 1 Km 1 1 — = —— . — + —— v Vmax [S] Vmax 酶动力学的双倒数图线 pH对酶反应速度的影响 过酸过碱 导致酶蛋白变性 影响底物分子解离状态 影响酶分子解离状态 影响酶的活性中心构象 pH 最适 pH v 温度与酶反应速度的关系  在达到最适温度以前，反应速度随温度升高而加快  酶是蛋白质，其变性速度亦随温度上升而加快 v 温度 最适 温度 激活剂 对酶作用的影响 类别 金属离子： K+、 Na+、 Mg2+、 Cu2+、 Mn2+、 Zn2+、 Se3+ 、 Co2+、 Fe2+ 阴离子： Cl是唾液淀粉酶的激活剂 有机分子 还原剂：抗坏血酸 、 半胱氨酸 、 谷胱甘肽 金属螯合剂： EDTA 凡是能提高酶活性的物质，称为酶的激活剂（ activator） 抑制剂对酶作用的影响 凡是使酶的必需基因或酶的活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质 ， 叫酶的抑制剂 （ inhibitor）。 类型 ： 可逆抑制剂 不可逆抑制剂 应用 ： 研制杀虫剂 、 药物 研究酶的作用机理 ， 确定代谢途径 抑制剂类型和特点 竞争性抑制剂 可逆 抑制剂 非竞争性抑制剂 不可逆抑制剂 不可逆抑制作用 抑制剂与酶反应中 心的活性基团以 共 价形式 结合，引起 酶的永久性失活。 如 有机磷化合物能与许多种酶活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。  可逆抑制作用  抑制剂与酶蛋白以 非共价方式 结合，引起酶活性 暂时性 丧失。 抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或 全部恢复酶的活性。  竞争性抑制  非竞争性抑制  竞争性抑制  某些抑制剂的化学结构与底物相似， 因而能与底物竟争与酶活性中心结合。