基于序列特征的固有无序蛋白结合位点的统计分析(本科毕业论文)(编辑修改稿)

基于序列特征的固有无序蛋白结合位点的统计分析(本科毕业论文)(编辑修改稿)内容摘要：

rp， Met， Val， Gly 所占比例较高，而氨基酸 Ser，Phe， His 所占比例较低。 这表明在各种相互作用中氨基酸 Trp， Met， Val， Gly 比较受欢迎，而氨基酸 Ser， Phe， His 不太受欢迎。 另外，同是受欢迎的氨基酸在各种相互作用中受欢迎的程度却是不同的，同样地，不受欢迎的氨基酸在各种相互作用中不受欢迎的程度也是不同的。 这可能与氨基酸的极性与非极性有关，氨基酸所带的电荷、偶极矩以及侧链体积都有可能影响它的结合频率。 图 39 固有无序蛋白与其它离子结合位点的统计结果 德州学院 物电学院 20xx 届 应用物理学专业 毕业论文 13 4 结论 自从 20 世纪 90 年代固有无序蛋白质被发现以来，短短的十几年时间里，关于固有无序蛋白质的研究，从当初的萌芽期迅速发展成一个重要且富有活力的蛋白质科学研究领域。 论文以 DisProt、 BCDP 数据库中固有无序蛋白质 结合位点 为研究对象， 利用编程软件 对数据进行统计得到新的数据，然后对数据进行分析，得到以下结论： （ 1）去冗余后各种氨基酸的含量和去冗余前有所变化，这一结果也进一步体现出去冗余的重要性 ， 为我们在后面分析数据 时 的处理提供了借鉴。 （ 2） 在八种相互作用 中，固有无序蛋白与蛋白质相互作用的结合位点最多，表明固有无序蛋白在行驶功能时与蛋白质结合具有明显的偏好性。 而固有无序蛋白中蛋白质与ATP/GTP 相互作用的结合位点最少。 （ 3） 通过分析可以得知：在蛋白质和蛋白质的结合位点中，氨基酸 Trp， Met， Val，Arg 频率较高，而氨基酸 Ser， Qln， His 频率较低；在蛋白质与 DNA 的结合位点中，氨基酸 Arg， Trp， Gly 频率较高，氨基酸 Met， Ser， Fhe， Phe， Asp 频 率较低，而氨基酸 His在无序区没有出现；在蛋白质与 RNA 的结合位点中氨基酸 Trp， Gly 频率较高，氨基酸图 310 所有相互作用类型中固有无序蛋白质结合位点的统计结果 德州学院 物电学院 20xx 届 应用物理学专业 毕业论文 14 Met， Ser， Fhe， Pro， Asp， His 频率较低；在蛋白质与 ATP\AGP 的结合位点中，氨基酸中 Gly 的频率较高，氨基酸 Al， Trp， Met， Val， Gln， Glu， Asp 也有出现，但频率较低，其余氨基酸没有出现；在蛋白质与辅因子的结合位点中，氨基酸 Ala， Gln 频率较高，而氨基 酸 The， Phe， Asn， Pro， His， Asp 没有出现，其 余氨基酸虽有出现但频率较低；在蛋白质与配体的结合位点中， 氨基酸 Trp， His 频率较高，而氨基酸 Ala， Ser， Lys， Arg，Phe， Pro， Asp 没 有出现 ,其余氨基酸虽有出现，但频率较低；在蛋白质与金属结合位点中，氨基酸 Met， Gly， Gln， Lys 出现的频率较高，氨基酸 Ala， Thr， Leu， Gly， Asn， Tyr，Asp 出现的频率较低，其余氨基酸没有出现；在无序组蛋白的其它结合位点中， 氨基酸Met， Gly， Cys 出现频率较高，而氨基酸 Leu， Pro 没有出现，氨基酸 Ser， Arg， Phe 出现的频率较低。 固有无序蛋白质是一类具有特殊序列、结构特征，行使特殊功能的一类特殊蛋白质，目前成为蛋白质研究领域的热点之一。 以上关于固有无序蛋白质中相互作用 位点的氨基酸偏好性分析将会为今后蛋白质与其它分子结合位点预测工作提供新的思路和数据支持。 随着可得到的固有无序蛋白质与 DNA、 RNA、蛋白质复合物等结合物结构数据的不断增多，我们可以从原子水平上发现更多的相互作用过程中的规律，以加深对这种相互作用机制的理解，从而在理论上为药物的开发和疾病的治疗提供可靠的帮助。 参考文献 [1] Uversky VN .Natively unfolded proteins: a point where biology waits for physics. Protein Sci .20xx,11: 739756. [2] Dunker AK, Obradovic Z, Romero P, Garner EC, Brown CJ. Intrinsic protein disorder in plete genomes. Genome Inform Ser Workshop Genome Inform .20xx, 11: 161171. [3] Dunker AK, Oldfield CJ, Meng J, Romero P, Yang JY, et al. The unfoldomics decade: an update on intrinsically disordered proteins. BMC ,9 Suppl 2: S1. [4] Nishikawa K . Natively unfolded proteins: An overview. BIOPHYSICS .20xx,5: 5859. [5] Radivojac P, Iakoucheva LM, Oldfield CJ, Obradovic Z, Uversky VN, et al. Intrinsic disorder and functional proteomics. Biophys , 92: 14391456. [6] Burra PV, Kalmar L, Tompa P . Reduction in structural disorder and functional plexity in the thermal adaptation of prokaryotes. PLoS One .20xx, 5: e12069. [7] PavlovicLazetic GM, Mitic NS, Kovacevic JJ, Obradovic Z, Malkov SN, et al. Bioinformatics analysis of 德州学院 物电学院 20xx 届 应用物理学专业 毕业论文 15 disordered proteins in prokaryotes. BMC Bioinformatics. 20xx,12: 66. [8] Xue B, Dunker AK, Uversky VN . Orderly order in protein intrinsic disorder distribution: disorder in 3500 proteomes from viruses and the three domains of life. J Biomol Struct Dyn .20xx,30: 137149. [9] Sethi D, Garg A, Raghava GP. DPROT: prediction of disordered proteins using evolutionary information. Amino , 35: 599605. [10] Bellay J, Han S, Michaut M, Kim T, Costanzo M, et al. Bringing order to protein disorder through parative genomics and geic interactions. Genome , 12: 14. [11] Muppirala UK, Honavar VG, Dobbs D Predicting RNAprotein interactions using only sequence information. BMC ,12: 489. [12] Dosztanyi Z, Csizmok V, Tompa P, Simon I The pairwise energy content estimated from amino acid position discriminates between folded and intrinsically unstructured proteins. J Mol Biol 20xx,347: 827839. [13] Meszaros B, Tompa P, Simon I, Dosztanyi Z Molecular principles of the interactions of disordered proteins. J Mol Biol 20xx,372: 549561. [14] Gunasekaran K, Tsai CJ, Kumar S, Zanuy D, Nussinov RExtended disordered proteins: targeting function with less scaffold. Trends Biochem Sci 20xx,28: 8185. [15] 吴建盛 , 栋 胡 , 伍洪涛 , 谢建明 , 啸 孙 蛋白质 核酸复合物界面氨基酸与核苷酸偏好性分析 . 生物物理学报 20xx,26: 234244. [16] Shen J, Zhang J, Luo X, Zhu W, Yu K, et proteinprotein interactions based only on sequences information. Proc Natl Acad Sci U S A 20xx,104: 43374341. [17] Wu J, Liu H, Duan X, Ding Y, Wu H, et of DNAbinding residues in proteins from amino acid sequences using a random forest model with a hybrid feature. Bioinformatics 20xx,25: 3035. Studies on Binding Sites Based on Sequence Characteristics Intrinsically Disordered Proteins Statistics Yan Zhiduo (College of Physics and Electronic Information, Dezhou University, Dezhou Shandong, 253023) Abstract Taking Disprot and BSDP intrinsically disordered proteins binding sites in th。